Известия Саратовского университета.

Новая серия. Серия Физика

ISSN 1817-3020 (Print)
ISSN 2542-193X (Online)


Для цитирования:

Тен Г. Н., Герасименко А. Ю., Савельев М. С., Щербакова Н. Е., Слепченков М. М., Глухова О. Е. Экспериментальное и теоретическое исследование влияния температуры на колебательные спектры коллагена в водном растворе // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия: Физика. 2022. Т. 22, вып. 4. С. 338-349. DOI: 10.18500/1817-3020-2022-22-4-338-349, EDN: OUMCVH

Статья опубликована на условиях лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International (CC-BY 4.0).
Опубликована онлайн: 
30.11.2022
Полный текст в формате PDF(Ru):
(загрузок: 149)
Язык публикации: 
русский
Тип статьи: 
Научная статья
УДК: 
577.3
EDN: 
OUMCVH

Экспериментальное и теоретическое исследование влияния температуры на колебательные спектры коллагена в водном растворе

Авторы: 
Тен Галина Николаевна, Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского
Герасименко Александр Юрьевич, Национальный исследовательский университет «Московский институт электронной техники»
Савельев Михаил Сергеевич, Национальный исследовательский университет «Московский институт электронной техники»
Щербакова Наталья Евгеньевна, Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб»
Слепченков Михаил Михайлович, Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского
Глухова Ольга Евгеньевна, Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского
Аннотация: 

Объект и предмет исследования. Проведено экспериментальное и теоретическое исследование влияния температуры на колебательные спектры водного раствора коллагена в интервале 60–90°С. Результаты исследования. Согласно выполненному эксперименту сначала при температуре 60°С наблюдается увеличение интенсивности полос поглощения ИК спектров коллагена по сравнению с комнатной температурой, а затем при дальнейшем нагревании водного раствора коллагена происходит уменьшение интенсивности полос поглощения. Для объяснения этого эффекта был использован метод молекулярного моделирования, когда в качестве основного структурного фрагмента был выбран олигопептид Gly-Pro-Hyp-Gly, наиболее часто повторяющийся в структуре коллагена любого типа. Выполненная интерпретация колебательных спектров выбранного молекулярного фрагмента коллагена показала качественное и количественное согласие с экспериментальными спектрами, что позволило использовать его для объяснения температурной зависимости. Выводы. Увеличение интенсивностей полос поглощения экспериментального ИК спектра коллагена при 60°С связано с изменением конформации цвиттер-ионной формы олигопептида Gly-Pro-Hyp-Gly, возникающей за счет поворота биполярных групп N+H3 и СОО относительно друг друга. Дальнейшее повышение температуры приводит к понижению рН среды и, как следствие, к образованию в водном растворе протонированных ионных форм Gly, расположенных на концах молекулярного фрагмента Gly-Pro-Hyp-Gly, что подтверждается расчётом теоретических спектров и их сравнением с экспериментом.

Благодарности: 
Работа выполнена при финансовой поддержке Минобрнауки России в рамках государственного задания (проект № FSRR-2020-0004).
Список источников: 
  1. Chamberlain L., Yannas I., Hsu H., Strichartz G., Spector M. Collagen-GAG substrate enhances the quality of nerve regeneration through collagen tubes up to level of autograft // Exp. Neurol. 1998. Vol. 154. P. 315–329. https://doi.org/10.1006/exnr.1998.6955
  2. Ott H. C., Matthiesen T. S., Goh S.-K., Black L. D., Kren S. M., Netoff T. I., Taylor D. A. Perfusion-decellularized matrix: Using nature’s platform to engineer a bioartificial heart // Nat. Med. 2008. Vol. 14. P. 213–221. https://doi.org/10.1038/nm1684
  3. Teebken O., Puschmann C., Breitenbach I., Rohde B., Burgwitz K., Haverich A. Preclinical development of tissue-engineered vein valves and venous substitutes using re-endothelialised human vein matrix // Eur. J. Vasc. Endovasc. Surg. 2009. Vol. 37. P. 92–102. https://doi.org/10.1016/j.ejvs.2008.10.012
  4. Takeshita F., Hokaiwado N., Honma K., Banas A., Ochiya T. Local and systemic delivery of siRNAs for oligonucleotides therapy // Methods. Mol. Biol. 2009. Vol. 487. P. 83–92. https://doi.org/10.1007/978-1-60327-547-7_4
  5. Takeshita F., Ochiya T. Therapeutic potential of RNA interference against cancer // Cancer Sci. 2006. Vol. 97. P. 689–696. https://doi.org/10.1111/j.1349-7006.2006.00234.x
  6. Sano A., Maeda M., Nagahara S., Ochiya T., Honma K., Itoh H. Atelocollagen for protein and gene delivery // Adv. Drug. Deliv. Rev. 2003. Vol. 55, № 12. P. 1651–1677. https://doi.org/10.1016/j.addr.2003.08.005
  7. Yang C., Hillas P. J., Baez J. A., Nokelainen M., Balan J., Tang J., Spiro R., Polarek J. W. The application of recombinant human collagen in tissue engineering // BioDrugs. 2004. Vol. 18. P. 103–119. https://doi.org/10.2165/00063030-200418020-00004
  8. Riaz T., Zeeshan R., Zarif F. A., Ilyas K., Muhammad N., Safi S. Z., Rahim A., Rizvi S. A., Rehman I. U. FTIR analysis of natural and synthetic collagen // Appl. Spectrosc. Rev. 2018. Vol. 53. P. 703–746. https://doi.org/10.1080/05704928.2018.1426595
  9. Shoulders M. D., Raines R. T. Collagen structure and stability // Annu. Rev. Biochem. 2009. Vol. 78. P. 929–958. https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833
  10. Qin L., Bi J.-R., Li D.-M., Dong M., Zhao Z.-Y., Dong X.-P., Zhou D.-Y, Zhu B.-W. Unfolding/refolding study on collagen from sea cucumber вased on 2d fourier transform infrared spectroscopy // Molecules. 2016. Vol. 21. P. 1546–1560. https://doi.org/10.3390/molecules21111546
  11. Tamilmozhi S., Veeruraj A., Arumugam M. Isolation and characterization of acid and pepsin-solubilized collagen from the skin of sail?sh (Istiophorus platypterus) // Food Res. Int. 2013. P. 1499–1505. https://doi.org/10.1016/j.foodres.2013.10.002
  12. Veeruraj A., Arumugam M., Ajithkumar T., Balasubramanian T. Isolation and characterization of collagen from the outer skin of squid (Doryteuthis singhalensis) // Food Hydro-colloids. 2015. Vol. 43. P. 708–716. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2014.07.025
  13. Chen J., Li L., Yi R., Xu N., Gao R., Hong B. Extraction and characterization of acid-soluble collagen from scales and skin of tilapia (Oreochromis niloticus) // LWT-Food Sci. Technol. 2016. Vol. 66. P. 453–459. https://doi.org/10.1016/j.lwt.2015.10.070
  14. Lee J. K., Kang S. I., Kim Y. J., Kim M. J., Heu M. S., Choi B. D., Kim J. S. Comparison of collagen characteristics of sea-and freshwater-rainbow trout skin // Food Sci. Biotechnol. 2016. Vol. 25. P. 131–136. https://doi.org/10.1007/s10068-016-0020-z
  15. Jenkins C. L., Vasbinder M. M., Miller S. J., Raines R. T. Peptide bond isosteres: Ester or (E)-alkene in the backbone of the collagen triple helix // Org. Lett. 2005. Vol. 7. P. 2619–2622. https://doi.org/https://doi.org/10.1021/ol050780m
  16. Boryskina O. P., Bolbukh T. V., Semenov M. A., Gasan A. I., Maleev V. Y. Energies of peptide-peptide and peptide-water hydrogen bonds in collagen: Evidences from infrared spectroscopy, quartz piezogravimetry, and differential scanning calorimetry // J. Mol. Struct. 2007. Vol. 827. P. 1–10. https://doi.org/10.1016/J.MOLSTRUC.2006.05.002
  17. Eifler J. Q. Application of ab initio calculations to collagen and brome mosaic virus. Kansas City, Missouri, 2014. 92 p.
  18. Téllez S. C. A., Pereira L., Santos L., Rajasekaran R., Fávero P., Martin A. A. DFT:B3LYP/3–21G theoretical insights on the confocal Raman experimental observations in skin dermis of healthy young, healthy elderly, and diabetic elderly women // Journal of Biomedical Optics. 2016. Vol. 21 (12). P. 125002. https://doi.org/10.1117/1.JBO.21.12.125002
  19. Bryan M. A., Brauner J. W., Anderle G., Flach C. R., Brodsky B., Mendelsohn R. FTIR Studies of Collagen Model Peptides: Complementary Experimental and Simulation Approaches to Conformation and Unfolding // J. Am. Chem. Soc. 2007. Vol. 129. P. 7877–7884. https://doi.org/10.1021/ja071154i
  20. Eifler J., Rulis P., Tai R., Ching W.-Y. Computational Study of a Heterostructural Model of Type I Collagen and Implementation of an Amino Acid Potential Method Applicable to Large Proteins // Polymers. 2014. Vol. 6. P. 491–514. https://doi.org/10.3390/polym6020491
  21. Frisch M. J., Trucks G. W., Schlegel H. B., Scuseria G. E., Robb M. A., Cheeseman J. R., Scalmani G., Barone V., Mennucci B., Petersson G. A., Nakatsuji H., Caricato M., Li X., Hratchian H. P., Izmaylov A. F., Bloino J., Zheng G., Sonnenberg J. L., Hada M., Ehara M., Toyota K., Fukuda R., Hasegawa J., Ishida M., Nakajima T., Honda Y., Kitao O., Nakai H., Vreven T., Montgomery J. A., Jr., Peralta J. E., Ogliaro F., Bearpark M., Heyd J. J., Brothers E., Kudin K. N., Staroverov V. N., Kobayashi R., Normand J., Raghavachari K., Rendell A., Burant J. C., Iyengar S. S., Tomasi J., Cossi M., Rega N., Millam J. M., Klene M., Knox J. E., Cross J. B., Bakken V., Adamo C., Jaramillo J., Gomperts R., Stratmann R. E., Yazyev O., Austin A. J., Cammi R., Pomelli C., Ochterski J. W., Martin R. L., Morokuma K., Zakrzewski V. G., Voth G. A., Salvador P., Dannenberg J. J., Dapprich S., Daniels A. D., Farkas O., Foresman J. B., Ortiz J. V., Cioslowski J., Fox D. J. Gaussian 09. Gaussian Inc., Wallingford CT, 2009. 394 р.
  22. Тен Г. Н., Щербакова Н. Е., Баранов В. И. Колебательные спектры основных аминокислот в разных фазовых состояниях. Саратов : Изд-во Саратовского университета, 2017. 188 с.
  23. Тен Г. Н., Герасименко А. Ю., Щербакова Н. Е., Баранов В. И. Интерпретация ИК и КР спектров альбумина // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия : Физика. 2019. Т. 19, вып. 1. С. 43–57. https://doi.org/10.18500/1817-3020-2019-19-1-43-57
  24. Хохлов В. Ю., Селеменев В. Ф., Хохлова О. Н., Загородний А. А. Ионные равновесия в растворах аминокислот при различных температурах // Вестник ВГУ. Сер. химия, биология, фармация. 2003. № 1. С. 18–22.
Поступила в редакцию: 
09.04.2022
Принята к публикации: 
23.05.2022
Опубликована: 
30.11.2022