Известия Саратовского университета.

Новая серия. Серия Физика

ISSN 1817-3020 (Print)
ISSN 2542-193X (Online)


Для цитирования:

Ларионова О. С., Древко Я. Б., Ханадеев В. А., Горшунова С. В., Козлов Е. С., Ларионов С. В. Анализ белковых фракций водорастворимых пептидов методом динамического рассеяния света // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия: Физика. 2023. Т. 23, вып. 1. С. 37-45. DOI: 10.18500/1817-3020-2023-23-1-37-45, EDN: DLHAFH

Статья опубликована на условиях лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International (CC-BY 4.0).
Опубликована онлайн: 
01.03.2023
Полный текст в формате PDF(Ru):
(загрузок: 195)
Язык публикации: 
русский
Тип статьи: 
Научная статья
УДК: 
60:543.645.6:535.375.55
EDN: 
DLHAFH

Анализ белковых фракций водорастворимых пептидов методом динамического рассеяния света

Авторы: 
Ларионова Ольга Сергеевна, Саратовский государственный университет генетики, биотехнологии и инженерии имени Н. И. Вавилова
Древко Ярослав Борисович, Саратовский государственный университет генетики, биотехнологии и инженерии имени Н. И. Вавилова
Ханадеев Виталий Андреевич, Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов, ФИЦ «Саратовский научный центр РАН» (ИБФРМ РАН)
Горшунова Софья Владимировна, Саратовский государственный университет генетики, биотехнологии и инженерии имени Н. И. Вавилова
Козлов Евгений Сергеевич, Саратовский государственный университет генетики, биотехнологии и инженерии имени Н. И. Вавилова
Ларионов Сергей Васильевич, Саратовский государственный университет генетики, биотехнологии и инженерии имени Н. И. Вавилова
Аннотация: 

Представлен анализ исследования белковых фракций водорастворимых пептидов из личинок Musca domestica методом динамического рассеяния света. Целью данной работы явилось изучение белковых фракций водорастворимых пептидов, выделенных из личинок Musca domestica методом динамического рассеяния света. Следует отметить, что подбор оптимальных методов анализа и контроля прототипов антибактериальных препаратов на основе антимикробных пептидов позволит сократить время проведения исследований и обеспечит точность полученных результатов. Установлено, что все анализируемые пептиды обладали достаточной стабильностью в водной среде, что подтверждается значениями дзета-потенциала от −11.2 до −12 мВ. При изучении пептидов в концентрации 666 мкг/мл с молекулярной массой менее 3.5 кДа выявлено, что их размер находился в интервале 68–142 нм; с молекулярной массой 3.5–7 кДа – 43–68 нм; с молекулярной массой 7–14 кДа – 43–105 нм; с молекулярной массой более 14 кДа – 79–190 нм. Показано использование метода динамического рассеяния света для контроля и анализа белковых фракций водорастворимых пептидов. Использование данного метода позволит сократить время проведения анализа, выявлять микропримеси, обеспечит простоту исполнения и почти полное отсутствие расходного материала.

Благодарности: 
Исследование выполнено за счет гранта Российского научного фонда № 22-26-00167, https://rscf.ru/project/22-26-00167/
Список источников: 
  1. Valdez-Miramontes C. E., De Haro-Acosta J., Aréchiga-Flores C. F., Verdiguel-Fernández L., Rivas-Santiago B. Antimicrobial peptides in domestic animals and their applications in veterinary medicine // Peptides. 2021. Vol. 142. Article number 170576. https://doi.org/10.1016/j.peptides.2021.170576
  2. Aamra H., Khan Farooq-Ahmad, Jahan H., Zafar M., Ali H., Farzana S. Synthesis of novel benzimidazole containing antimicrobial peptides (AMPs) with significant inhibitory effect on multidrug resistant strain of Salmonella typhimurium // Synth. Com. 2021. Vol. 51, № 23. P. 3620–3628. https://doi.org/10.1080/00397911.2021.1986841
  3. Berne B. J., Pecora R. Dynamic Light Scattering: With Applications to Chemistry, Biology, and Physics. USA, Mineola, N.Y. : Dover Publ., 2000. 384 p. https://doi.org/10.1021/ed054pA430.1
  4. Pecora R. Dynamic Light Scattering – applications of Photon Crrelation Spectroscopy. N.Y. ; L. : Plenum Press, 1985. 420 p. https://doi.org/10.1002/bbpc.19870910455
  5. Attri A. K., Minton A. P. New methods for measuring macromolecular interactions in solution via static light scattering: Basic methodology and application to nonassociating and self-associating proteins // Anal. Biochem. : Meth. Biol. Sci. 2005. Vol. 337. P. 103–110. https://doi.org/10.1016/j.ab.2004.09.045
  6. Thurston G. M. Liquid-liquid phase separation and static light scattering of concentrated ternary mixtures of bovine alpha and gammaB crystallins // J. Chem. Phys. 2006. Vol. 124. Article number 134909. https://doi.org/10.1063/1.2168451
  7. António M., Lima T., Vitorino R. L., Daniel-da-Silva A. Label-free dynamic light scattering assay for C-reactive protein detection using magnetic nanoparticles // Anal. Chim. Acta. 2022. Vol. 1222, № 9. Article number 340169. https://doi.org/10.1016/j.aca.2022.340169
  8. Holloway L., Roche A., Marzouk S., Uddin S., Ke P., Ekizoglou S., Curtis R. Determination of Protein-Protein Interactions at High Co-Solvent Concentrations Using Static and Dynamic Light Scattering // J. Pharm. Sci. 2020. Vol. 109, № 9. P. 2699–2709. https://doi.org/10.1016/j.xphs.2020.05.023
  9. Vasil’eva I. A., Anarbaev R. O., Moor N. A., Lavrik O. I. Dynamic light scattering study of base excision DNA repair proteins and their complexes // Biochim. et Bioph. Acta (BBA) – Prot. Proteom. 2019. Vol. 1867, № 3. P. 297–305. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2018.10.009
  10. Fukushima K., Okada A., Sasaki K., Kishimoto S., Fukushima S., Hamori M., Nishimura A., Shibata N., Shirai T., Terauchi R., Kubo T., Sugioka N. Population Pharmacokinetic–Toxicodynamic Modeling and Simulation of Cisplatin-Induced Acute Renal Injury in Rats: Effect of Dosing Rate on Nephrotoxicity // J. of Pharm. Sci. 2016. Vol. 105, № 1. P. 324–332. https://doi.org/10.1016/j.xphs.2015.10.022
  11. Meyer W. V., Smart A. E., Wegdam G. H., Brown R. G. W. Photon correlation and scattering: Introduction to the feature issue // Appl. Opt. 2006. Vol. 45. P. 2149–2154. https://doi.org/10.1364/AO.45.002149
  12. Mahatnirunkul T., Tomlinson D. C., McPherson M. J., Millnera P. A. One-step gold nanoparticle size-shift assay using synthetic binding proteins and dynamic light scattering // Sensors and Actuators B: Chemical. 2022. Vol. 361. Article number 131709. https://doi.org/10.1016/j.snb.2022.131709
  13. Khan S. A., Degrasse J. A., Yakes B. J., Croley T. R. Rapid and sensitive detection of cholera toxin using gold nanoparticle-based simple colorimetric and dynamic light scattering assay // Anal. Chim. Acta. 2015. Vol. 892. P. 167–174. https://doi.org/10.1016/j.aca.2015.08.029
  14. Miao X., Ling L., Shuai X. Sensitive detection of glucose in human serum with oligonucleotide modified gold nanoparticles by using dynamic light scattering technique // Biosens. Bioelectron. 2013. Vol. 41. P. 880– 883. https://doi.org/10.1016/j.bios.2012.09.015
  15. Li-na M. A., Dian-jun L. I. U., Zhen-xin W. Gold nanoparticle-based dynamic light scattering assay for mercury ion detection // Chin. J. Anal. Chem. 2014. Vol. 42, iss. 3. P. 332–336.
  16. Alami A. El., Lagarde F., Huo Q., Zheng T., Baitoul M., Daniel P. Acetylcholine and acetylcholinesterase inhibitors detection using gold nanoparticles coupled with dynamic light scattering // Sensors Int. 2020. Vol. 1. Article number 100007. https://doi.org/10.1016/j.sintl.2020.100007
  17. Zheng X. T., Goh W. L., Yeow P., Lane D. P., Ghadessy F. J., Tan Y. N. Ultrasensitive dynamic light scattering based nanobiosensor for rapid anticancer drug screening // Sensor. Actuator. B Chem. 2019. Vol. 279. P. 79–86. https://doi.org/10.1016/j.snb.2018.09.088
  18. Levin A. D., Ringaci A., Alenichev M. K., Drozhzhennikova E. B., Shevchenko K. G., Cherkasov V. R., Nikitin M. P., Nikitin P. I. Dynamic light scattering biosensing based on analyte-induced inhibition of nanoparticle aggregation // Anal. Bioanal. Chem. 2020. Vol. 412. P. 3423–3431. https://doi.org/10.1007/s00216-020-02605-9
  19. Levin A. D., Filimonov I. S., Alenichev M. K., Goidina T. A. Mathematical modeling of nanosensor systems based on dynamic light scattering // Nano Technol. Russ. 2018. Vol. 13. P. 406–413. https://doi.org/10.1134/S1995078018040092
  20. Сергеева И. А., Хитрина К. А., Крот А. Р., Сукнева А. В., Петрова Г. П. Исследование взаимодействия и динамики молекул в растворах коллагена и коллагеназы методом динамического рассеяния света // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия : Физика. 2017. Т. 17, вып. 3. С. 171–178. https://doi.org/10.18500/1817-3020-2017-17-3-171-178
  21. Witten K. G., Bretschneider J. C., Eckert T., Richtering W., Simon U. Assembly of DNA-functionalized gold nanoparticles studied by UV/Vis-spectroscopy and dynamic light scattering // Phys. Chem. Chem. Phys. 2008. Vol. 10. P. 1870–1875. https://doi.org/10.1039/b719762d
  22. Bhattacharjee S. DLS and zeta potential – What they are and what they are not? // J. Contr. Release. 2016. Vol. 235. P. 337–351. https://doi.org/10.1016/j.jconrel.2016.06.017
  23. Крылова Л. С., Древко Б. И., Фауст Е. А., Ремизов Е. К., Смирнова К. Ю., Древко Я. Б., Бородина М. А., Осина Т. С., Ларионова О. С. ФГБО ВО Саратовский государственный аграрный университет имени Н. И. Вавилова. Композиция антимикробных пептидов, полученных из личинок Musca domestica, и способ ее получения. Патент № 2714128 C1, МПК А61К35/64; Заявл. 04.12.18; Опубл. 12.02.20.
  24. Van der Zande B. M. I., Dhont Jan K. G., Bohmer Marcel R., Philipse A. P. Colloidal dispersions of gold rods characterized by dynamic light scattering and electrophoresis // Langmuir. 2000. Vol. 16. P. 459–464. https://doi.org/10.1021/la990043x
  25. Liu X., Huo Q. A. Washing-free and amplifi cation-free one-step homogeneous assay for protein detection using gold nanoparticle probes and dynamic light scattering // J. Immunol. Methods. 2009. Vol. 349. P. 38–44. https://doi.org/10.1016/j.jim.2009.07.015
  26. Хлебцов Б. Н., Пылаев Т. Е., Ханадеев В. А., Хлебцов Н. Г. Применение спектроскопии поглощения и динамического рассеяния света в исследованиях систем золотых наночастиц + ДНК // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия : Физика. 2017. Т. 17, вып. 3. C. 136–149. https://doi.org/10.18500/1817-3020-2017-17-3-136-149 
Поступила в редакцию: 
30.08.2022
Принята к публикации: 
05.10.2022
Опубликована: 
01.03.2023