Известия Саратовского университета.

Новая серия. Серия Физика

ISSN 1817-3020 (Print)
ISSN 2542-193X (Online)

Для цитирования:

Манькова А. А., Брандт Н. Н., Чикишев А. Ю. Сравнительный анализ низкочастотных колебательных спектров нативных и денатурированных белков // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия: Физика. 2024. Т. 24, вып. 4. С. 340-347. DOI: 10.18500/1817-3020-2024-24-4-340-347, EDN: BGZOZH

Статья опубликована на условиях лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International (CC-BY 4.0).
Опубликована онлайн: 
25.12.2024
Полный текст в формате PDF(Ru):
скачать
(загрузок: 18)
Язык публикации: 
русский
Рубрика: 
Оптика и спектроскопия. Лазерная физика
Тип статьи: 
Научная статья
УДК: 
543.424.2
DOI: 
10.18500/1817-3020-2024-24-4-340-347
EDN: 
BGZOZH

Сравнительный анализ низкочастотных колебательных спектров нативных и денатурированных белков

Авторы: 
Манькова Анна Александровна, Московский государственный университет им. М. В. Ломоносова
Брандт Николай Николаевич, Московский государственный университет им. М. В. Ломоносова
Чикишев Андрей Юрьевич, Московский государственный университет им. М. В. Ломоносова
Аннотация: 

Изменения вторичной и третичной структур белковых молекул при термической денатурации приводят к изменениям их колебательных спектров. В диапазоне «отпечатков пальцев» проявляются колебания, соответствующие элементам первичной и вторичной структуры белка, в то время как в низкочастотном (НЧ) спектральном интервале (40– 500 см−1) могут наблюдаться моды колебаний крупных фрагментов, соответствующие более высоким уровням иерархии структуры белка. Проведено сравнение колебательных спектров двух белков(коллагена и химотрипсина), имеющих различные вторичные и третичные структуры, а также спектры термически денатурированных образцов этих белков в диапазоне «отпечатков пальцев» и НЧ диапазоне. Выявлены некоторые спектральные особенности, которые могут характеризовать изменения третичной структуры белковых молекул.

Ключевые слова: 
структура молекул белков
вторичная структура
третичная структура
химотрипсин
коллаген
спектроскопия комбинационного рассеяния
Благодарности: 
Работа выполнена с использованием оборудования, приобретенного за счет средств Программы развития МГУ имени М. В. Ломоносова.
Список источников: 
  1. Bandekar J. Amide modes and protein conformation. Biochim. Biophys. Acta, 1992, vol. 1120, no. 2, pp. 123–143.
  2. Wen Z.-Q. Raman Spectroscopy of Protein Pharmaceuticals. Journal of Pharmaceutical Sciences, 2007, vol. 96, no. 11, pp. 2861–2878.
  3. Susi H., Byler D. M. Fourier Deconvolution of the Amide I Raman Band of Proteins as Related to Conformation. Applied Spectroscopy, 1988, vol. 42, pp. 819–826.
  4. Maiti N. C., Aperti M. M., Zagorski M. G., Carey P. R., Anderson V. E. Raman Spectroscopic Characterization of Secondary Structure in Natively Unfolded Proteins: r-Synuclein. J. Am. Chem. Soc., 2004, vol. 126, pp. 2399–2408.
  5. Brandt N. N., Chikishev A. Y., Sotnikov A. I., Savochkiba Yu. A., Agapov I. I., Tonevitsky A. G. Ricin, ricin agglutinin, and the ricin binding subunit structural comparison by Raman spectroscopy. J. Mol. Str., 2005, vol. 735, pp. 293–298.
  6. Brandt N. N., Sakodynskaya I. K., Chikishev A. Y. A study of interaction between alpha-chymotrypsin and 18-crown-6 in organic solvents by raman spectroscopy. Russian Journal of Physical Chemistry A, 2001, vol. 75, no. 6, pp. 928–932.
  7. Brandt N. N., Chikishev A.Yu., Greve J., Koroteev N. I., Otto C., Sakodynskaya I. K. Cars and raman spectroscopy of function related conformational changes of chymotrypsin. J. Raman Spec., 2000, vol. 31, pp. 731–737.
  8. Stovbun S. V., Skoblin A. A., Tverdislov V. A. Experimental observation of synergetic regularity of chirality sign change in hierarchies of biomimetic structures. Biophizika [Biophysics], 2014, vol. 59, iss. 6, pp. 1079–1084. (in Russian).
  9. Senior A. W., Evans R., Jumper J., Kirkpatrick J., Sifre L., Green T., Qin C., Ћнdek A., Nelson A. W. R., Bridgland A., Penedones H., Petersen S., Simonyan K., Crossan S., Kohli P., Jones D. T., Silver D., Kavukcuoglu K., Hassabis D. Improved protein structure prediction using potentials from deep learning. Nature, 2020, vol. 577, pp. 706–710. https://doi.org/10.1038/s41586-019-1923-7
  10. Balakhnina I. A., Brandt N. N., Chikishev A. Yu., Mankova A. A., Shpachenko I. G. Low-frequency vibrational spectroscopy of proteins with different secondary structures. J. Biomed. Opt., 2017, vol. 22, no. 9, pp. 091509.
  11. Mankova A. A., Brandt N. N., Chikishev A.Yu. Raman and FTIR spectroscopy in the THz frequency range in the study of protein structure. Zurnal prikladnoj spectroscopii, 2016, vol. 83, no. 6–16, pp. 714. EDN: ZBSQCR
  12. Heilweil E. J., Plusquellic D. F. Terahertz Spectroscopy of Biomolecules. In: Susan L. Dexheimer, ed. Terahertz Spectroscopy: Principles and Applications. CRC Press, 2007, pp. 269–297.
  13. Zakaria H. A. A review: Terahertz spectroscopy as a viable dynamic tool for protein and organic molecules characterization. Malaysian Journal of Science, 2015, vol. 34, no. 1, pp. 93–102.
  14. Genzel L., Keilmann F., Martin T. P., Wintreling G., Yacoby Y., Frцhlich H., Makinen M. W. Low-frequency Raman spectra of lysozyme. Biopolymers, 1976, vol. 15, no. 1, pp. 219–225. https://doi.org/10.1002/bip.1976.360150115
  15. Tipping M., Viras K., King T. A. Low-frequency dynamics of solid poly(L-alanine) from Raman spectroscopy. Biopolymers, 1984, vol. 23, no. 12, pp. 2891–2899. https://doi.org/10.1002/bip.360231213
  16. Ronen M., Kalanoor B. S., Oren Z., Ron I., Tischler Y. R., Gerber D. Characterization of peptides self-assembly by low frequency Raman spectroscopy. RSC Advances, 2018, vol. 8, no. 29, pp. 16161–16170. https://doi.org/10.1039/c8ra01232f
  17. Fontaine-Vive F., Merzel F., Johnson M. R., Kearley G. J. Collagen and component polypeptides: Low frequency and amide vibrations. Chemical Physics, 2009, vol. 355, no. 2–3, pp. 141–148. https://doi.org/10.1016/j.chemphys.2008.12.005
  18. Lee S. H., Krimm S. Ab initio-based vibrational analysis of α-poly(L-alanine). Biopolymers, 1998, vol. 46, no. 5, pp. 283–317. https://doi.org/10.1002/(sici)1097-0282(19981015)46:53.0.co;2-l
  19. Krimm S., Bandekar J. Vibrational Spectroscopy and Conformation of Peptides, Polypeptides, and Proteins. Advances in Protein Chemistry, 1986, vol. 38, pp. 181–364. https://doi.org/10.1016/s0065-3233(08)60528-8
  20. Nielsen O. F., Bigio I. J., Olsen I., Berquier J. M. Low-frequency (20–400 cm−1 ) vibrational spectra of N-methylacetamide in the liquid state. Chemical Physics Letters, 1986, vol. 132, no. 6, pp. 502–506. https://doi.org/10.1016/0009-2614(86)87112-3
  21. Brandt N. N., Chikishev A. Y., Mankova A. A., Sakodynskaya I. K. Effect of thermal denaturation, inhibition, and cleavage of disulfide bonds on the low-frequency Raman and FTIR spectra of chymotrypsin and albumin. Journal of Biomedical Optics, 2014, vol. 20, no. 5, pp. 051015 (1–6). https://doi.org/10.1117/1.jbo.20.5.051015
  22. Shigeto S., Chang C. F., Hiramatsu H. Directly Probing Intermolecular Structural Change of a Core Fragment of β2-Microglobulin Amyloid Fibrils with Low-Frequency Raman Spectroscopy. The Journal of Physical Chemistry B, 2017, vol. 121, no. 3, pp. 490–496. https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.6b10779
  23. Kalanoor B. S., Ronen M., Oren Z., Gerber D., Tischler Y. R. New Method to Study the Vibrational Modes of Biomolecules in the Terahertz Range Based on a Single-Stage Raman Spectrometer. ACS Omega, 2017, vol. 2, no. 3, pp. 1232–1240. https://doi.org/10.1021/acsomega.6b00547
  24. Kuhar N., Sil S., Umapathy S. Potential of Raman spectroscopic techniques to study proteins. Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy, 2021, vol. 258, pp. 119712. https://doi.org/10.1016/j.saa.2021.119712
  25. Eaves J. D., Fecko C. J., Stevens A. L., Peng P., Tokmakoff A. Polarization-selective femtosecond Raman spectroscopy of low-frequency motions in hydrated protein films. Chemical Physics Letters, 2003, vol. 376, no. 1–2, pp. 20–25. https://doi.org/10.1016/s0009-2614(03)00890-x
  26. Itoh K., Shimanouchi T. Breathing vibration of poly-L-alanine α-helix. Biopolymers, 1971, vol. 10, no. 8, pp. 1419–1420. https://doi.org/10.1002/bip.360100812
  27. Bozec L., Odlyha M. Thermal Denaturation Studies of Collagen by Microthermal Analysis and Atomic Force Microscopy. Biophys. J., 2011, vol. 101, no. 1, pp. 228–236.
  28. Lund P. A., Nielsen O. F., Praestgaard E. Comparison of the depolarized rayleigh-wing scattering and far-infrared absorption in molecular liquids. Chemical Physic., 1978, vol. 28, no. 1–2, pp. 167–173.
  29. Djabourov M., Leblond J., Papon P. Gelation of aqueous gelatin solutions. I. Structural investigation. J. Phys. France, 1988, vol. 49, pp. 319–332.
  30. Shoulders M. D., Raines R. T. Collagen structure and stability. Annual Review of Biochemistry, 2009, vol. 78, pp. 929–958.
  31. Fidler A. L., Boudko S. P., Rokas A., Hudson B. G. The triple helix of collagens – an ancient protein structure that enabled animal multicellularity and tissue evolution. Journal of Cell Science, 2018, vol. 131, iss. 7, article no. 203950. https://doi.org/10.1242/jcs.203950
  32. Rygula A., Majzner K., Marzec K. M., Kaczor A., Pilarczyk M., Baranska M. Raman spectroscopy of proteins: A review. Journal of Raman Spectroscopy, 2013, vol. 44, no. 8, pp. 1061–1076.
  33. Lуpez-Peсa I., Leigh B. S., Schlamadinger D. E., Kim J. E. Insights into Protein Structure and Dynamics by Ultraviolet and Visible Resonance Raman Spectroscopy. Biochemistry, 2015, vol. 54, no. 31, pp. 4770–4783.
  34. Colaianni S. E. M., Nielsen O. F. Low-frequency Raman spectroscopy. Journal of Molecular Structure, 1995, vol. 347, pp. 267–283. https://doi.org/10.1016/0022-2860(95)08550-f
  35. Fanconi B. Low-frequency vibrational spectra of some homopolypeptides in the solid state. Biopolymers, 1973, vol. 12, no. 12, pp. 2759–2776. https://doi.org/10.1002/bip.1973.360121210
  36. Moore W. H., Krimm S. Vibrational analysis of peptides, polypeptides, and proteins. II. β-Poly(L-alanine) and β-poly(L-alanylglycine). Biopolymers, 1976, vol. 15, no. 12, pp. 2465–2483. https://doi.org/10.1002/bip.1976.360151211
Поступила в редакцию: 
28.06.2024
Принята к публикации: 
30.07.2024
Опубликована: 
25.12.2024
  • 85 просмотров