Образец для цитирования:

Швачкина М. Е. О возможности стабилизации контрактированного состояния коллагенсодержащих тканей в результате рибофлавин/УФ кросслинкинга при пониженном уровне гидратации ткани // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия Физика. 2019. Т. 19, вып. 3. С. 210-222. DOI: https://doi.org/10.18500/1817-3020-2019-19-3-210-222


УДК: 
577.344.3:53.06:617.7
Язык публикации: 
русский

О возможности стабилизации контрактированного состояния коллагенсодержащих тканей в результате рибофлавин/УФ кросслинкинга при пониженном уровне гидратации ткани

Аннотация

Метод рибофлавин/УФ кросслинкинга коллагена представляет значительный интерес как возможный способ укрепления склеры при лечении миопии. Одной из проблем применения этого метода является быстрое уменьшение интенсивности УФ-излучения по мере его распространения в ткань из-за сильного рассеяния. Эффективным способом увеличения глубины проникновения оптического излучения в склеру является метод иммерсионного оптического просветления ткани. Под действием иммерсионных жидкостей, применяемых для оптического просветления, обычно происходит частичная дегидратация ткани. Известно, что химический кросслинкинг ткани в дегидратированном состоянии способен приводить к существенному уменьшению объема ткани после ее регидратации до насыщенного состояния по сравнению с исходным, т. е. к фиксации контрактированного состояния ткани (КСТ). В этом случае в насыщенном регидратированном состоянии ткань, подвергнутая кросслинкингу, содержит меньшее количество воды, чем в исходном состоянии. В настоящей работе исследуется возможность фиксирования КСТ при осуществлении рибофлавин/УФ кросслинкинга ткани в частично дегидратированном состоянии. Исследования проводились in vitro на образцах вторичных сухожильных пучков из хвоста крысы. Оценка геометрии сухожильных пучков и содержания воды в ткани осуществлялась методом оптической когерентной томографии. Содержание воды определялось по измеренным значениям среднего группового показателя преломления ткани. Установлено, что фиксирование КСТ может происходить, если фотосшивание осуществляется при уровнях объемной гидратации ткани меньше 0.8. Наблюдалась тенденция к увеличению вероятности фиксирования КСТ и степени результирующей контракции ткани с уменьшением степени гидратации ткани во время фотосшивания. Когда фотосшивание ткани осуществлялось при уровнях объемной гидратации меньше 0.5, фиксирование КСТ наблюдалось во всех случаях (9 образцов), при этом результирующая контракция ткани составляла 8–15%.

Литература

1. Бикбов М. М., Халимов А. Р., Усубов Э. Л. Ультрафиолетовый кросслинкинг роговицы // Вестн. Рос. акад. мед. наук. 2016. Т. 71, № 3. С. 224–232. DOI: https://doi.org/10.15690/vramn562

2. Иомдина Е. Н. Биомеханические аспекты кераторефракционной хирургии и корнеального кросслинкинга // Рос. педиатрическая офтальмология. 2015. Т. 10, № 4. C. 32–37.

3. Бикбов М. М., Суркова В. К., Усубов Э. Л., Астрелин М. Н. Кросслинкинг склеры с рибофлавином и ультрафиолетом А (UVA). Обзор литературы // Офтальмология. 2016. Т. 12, №. 4. С. 4–8. DOI: https://doi.org/10.18008/1816-5095-2015-4-4-8

4. Meek K. M., Hayes S. Corneal cross-linking–a review // Ophthalmic and Physiological Optics. 2013. Vol. 33, № 2. P. 78–93. DOI: https://doi.org/10.1111/opo.12032

5. Гамидов Г. А., Мушкова И. А., Костенев С. В. Модификации кросслинкинга роговичного коллагена в лечении кератоконуса. Обзор литературы // Практическая медицина. 2018. T. 3, № 114. С. 52–56.

6. Hayes S., Kamma-Lorger C. S., Boote C., Young R. D., Quantock A. J., Rost A., Khatib Y., Harris J., Yagi N., Terrill N., Meek K. M. The effect of ribofl avin/UVA collagen cross-linking therapy on the structure and hydrodynamic behaviour of the ungulate and rabbit corneal stroma // PloS One. 2013. Vol. 8, № 1. P. e52860. DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0052860

7. Wollensak G., Spoerl E., Seiler T. Ribofl avin/ultraviolet-A–induced collagen crosslinking for the treatment of keratoconus // American journal of ophthalmology. 2003. Vol. 135, № 5. P. 620–627. DOI: https://doi.org/10.1016/S0002-9394(02)02220-1

8. Wollensak G., Spoerl E., Seiler T. Stress-strain measurements of human and porcine corneas after ribofl avin–ultraviolet-A-induced cross-linking // Journal of Cataract & Refractive Surgery. 2003. Vol. 29, № 9. P. 1780–1785. DOI: https://doi.org/10.1016/S0886-3350(03)00407-3

9. Wollensak G., Spoerl E. Collagen crosslinking of human and porcine sclera // Journal of Cataract & Refractive Surgery. 2004. Vol. 30, № 3. P. 689–695. DOI: https://doi.org/10.1016/j.jcrs.2003.11.032

10. Wollensak G., Iomdina E. Long-term biomechanical properties of rabbit sclera after collagen crosslinking using ribofl avin and ultraviolet A (UVA) // Acta Ophthalmologica. 2009. Vol. 87, № 2. P. 193–198. DOI: https://doi.org/10.1111/j.1755-3768.2008.01229.x

11. Zhang Y., Li Z., Liu L., Han X., Zhao X., Mu G. Comparison of ribofl avin/ultraviolet-A cross-linking in porcine, rabbit, and human sclera // BioMed research international. 2014. Vol. 2014. P. 1–5. DOI: https://doi.org/10.1155/2014/194204

12. Dotan A., Kremer I., Gal-Or O., Livnat T., Zigler A., Bourla D., Bourla D., Weinberger D. Scleral crosslinking using ribofl avin and ultraviolet-A radiation for prevention of axial myopia in a rabbit model // J. Vis. Exp. 2016. № 110. P. e53201. DOI: https://doi.org/10.3791/53201

13. Иомдина Е. Н., Тарутта Е. П., Семчишен В. А., Коригодский А. Р., Захаров И. Д., Хорошилова-Маслова И. П., Игнатьева Н. Ю., Киселева Т. Н., Сианосян А. А., Милаш С. В. Экспериментальная реализация малоинвазивных технологий кросслинкинга склеры // Вестн. офтальмологии. 2016. Т. 132, № 6. С. 49–58. DOI: https://doi.org/10.17116/oftalma2016132649-56

14. Spaide R. F., Ohno-Matsui K., Yannuzzi L. A. Pathologic Myopia. N. Y. : Springer, 2014. 376 p.

15. Morgan I. G., Ohno-Matsui K., Saw S. M. Myopia // The Lancet. 2012. Vol. 379, № 9827. P. 1739–1748. DOI: https://doi.org/10.1016/S0140-6736(12)60272-4

16. Чечнева А. В., Сотникова Л. Ф., Иомдина Е. Н. Использование кросслинкинга роговичного коллагена для лечения у кошек осложнений инфекционного кератоконъюнктивита // Изв. Междунар. академии аграр. образования.2018. Т. 2, вып. 42. С. 117–121.

17. Wollensak G., Aurich H., Wirbelauer C., Pham D. T. Potential use of ribofl avin/UVA cross-linking in bullous keratopathy // Ophthalmic Research. 2009. Vol. 41, № 2. P. 114–117. DOI: https://doi.org/10.1159/000187630

18. Wollensak G., Iomdina E. Crosslinking of scleral collagen in the rabbit using glyceraldehyde // Journal of Cataract & Refractive Surgery. 2008. Vol. 34, № 4. P. 651–656. DOI: https://doi.org/10.1016/j.jcrs.2007.12.030

19. Tanaka Y., Shi D., Kubota A., Takano Y., Fuse N., Yamato M., Okano T., Nishida K. Irreversible optical clearing of rabbit dermis for autogenic corneal stroma transplantation // Biomaterials. 2011. Vol. 32, № 28. P. 6764–6772. DOI: https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2011.05.081

20. Иомдина Е. Н., Назаренко Л. А., Киселева О. А. Изучение связи биомеханических свойств склеры и гидродинамики глаза в эксперименте // Вестн. Нижегород. ун-та им. Н. И. Лобачевского. 2011. Т. 2, № 4. С. 445–447.

21. Cherfan D., Verter E. E., Melki S., Gisel T. E., Doyle F. J., Scarcelli G., Yun S. H., Redmond R. W., Kochevar I. E. Collagen cross-linking using rose bengal and green light to increase corneal stiffness // Investigative ophthalmology & visual science. 2013. Vol. 54, № 5. P. 3426–3433. DOI: https://doi.org/10.1167/iovs.12-11509

22. Zhu H., Alt C., Webb R. H., Melki S., Kochevar I. E. Corneal crosslinking with rose bengal and green light : efficacy and safety evaluation // Cornea. 2016. Vol. 35, № 9. P. 1234–1241. DOI: https://doi.org/10.1097/ICO.0000000000000916

23. Iseli H. P. Körber N., Koch C., Karl A., Penk A., Huster D., Reichenbach A., Wiedemann P., Francke M. Scleral cross-linking by ribofl avin and blue light application in young rabbits : damage threshold and eye growth inhibition // Graefes Archive for Clinical and Experimental Ophthalmology. 2016. Vol. 254, № 1. P. 109–122. DOI: https://doi.org/10.1007/s00417-015-3213-x

24. Karl A., Makarov F. N., Koch C., Körber N., Schuldt C., Krüger M., Reichenbach A., Wiedemann P., Bringmann A., Iseli H. P., Francke M. The ultrastructure of rabbit sclera after scleral crosslinking with ribofl avin and blue light of different intensities // Graefes Archive for Clinical and Experimental Ophthalmology. 2016. Vol. 254, № 8. P. 1567–1577. DOI: https://doi.org/10.1007/s00417-016-3393-z

25. Schilde T., Kohlhaas M., Spoerl E., Pillunat L. E. Enzymatic evidence of the depth dependence of stiffening on ribofl avin/UVA treated corneas // Der Ophthalmologe : Zeitschrift der Deutschen Ophthalmologischen Gesellschaft. 2008. Bd. 105, № 2. S. 165–169. DOI: https://doi.org/10.1007/s00347-007-1587-9

26. Kamaev P., Friedman M. D., Sherr E., Muller D. Photochemical kinetics of corneal cross-linking with ribofl avin // Investigative ophthalmology & visual science. 2012. Vol. 53, № 4. P. 2360–2367. DOI: https://doi.org/10.1167/iovs.11-9385

27. Raiskup F., Spoerl E. Corneal crosslinking with ribofl avin and ultraviolet AI Principles // The Ocular Surface. 2013. Vol. 11, № 2. P. 65–74. DOI: https://doi.org/10.1016/j.jtos.2013.01.002

28. McCall A. S., Kraft S., Edelhauser H. F., Kidder G. W., Lundquist R. R., Bradshaw H. E., Dedeic Z., Dionne M. J. C., Clement E. M., Conrad G. W. Mechanisms of corneal tissue cross-linking in response to treatment with topical ribofl avin and long-wavelength ultraviolet radiation (UVA) // Invest Ophthalmol Vis Sci. 2010. Vol. 51, № 1. P. 129–138. DOI: https://doi.org/10.1167/iovs.09-3738

29. Wang C., Fomovsky M., Miao G., Zyablitskaya M., Vukelic S. Femtosecond laser crosslinking of the cornea for non-invasive vision correction // Nature Photonics. 2018. Vol. 12, № 7. P. 416–422. DOI: https://doi.org/10.1038/s41566-018-0174-8

30. Zhang Y., Conrad A. H., Conrad G. W. Effects of ultraviolet-A and ribofl avin on the interaction of collagen and proteoglycans during corneal cross-linking // Journal of Biological Chemistry. 2011. Vol. 286, № 15. P. 13011–13022. DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.M110.169813

31. Wollensak G., Aurich H., Pham D. T., Wirbelauer C. Hydration behavior of porcine cornea crosslinked with ribofl avin and ultraviolet A // Journal of cataract & refractive surgery. 2007. Vol. 33, № 3. P. 516–521. DOI: https://doi.org/10.1016/j.jcrs.2006.11.015

32. Charulatha V., Rajaram A. Influence of different crosslinking treatments on the physical properties of collagen membranes // Biomaterials. 2003. Vol. 24, № 5. P. 759–767. DOI: https://doi.org/10.1016/S0142-9612(02)00412-X

33. Wollensak G., Wilsch M., Spoerl E., Seiler T. Collagen fi ber diameter in the rabbit cornea after collagen crosslinking by ribofl avin/UVA // Cornea. 2004. Vol. 23, № 5. P. 503–507. DOI: https://doi.org/10.1097/01.ico.0000105827.85025.7f

34. Choi S., Lee S. C., Lee H. J., Cheong Y., Jung G. B., Jin K. H., Park H. K. Structural response of human corneal and scleral tissues to collagen cross-linking treatment with ribofl avin and ultraviolet A light // Lasers in medical science. 2013. Vol. 28, № 5. P. 1289–1296. DOI: https://doi.org/10.1007/s10103-012-1237-6

35. Швачкина М. Е., Правдин А. Б. Об использовании оптического просветления при укреплении склеры методом фотосшивания коллагена // Изв. Сарат. ун-та. Нов. сер. Сер. Физика. 2015. T. 15, вып. 4. C. 37–41. DOI: https://doi.org/10.18500/1817-3020-2015-15-4-37-41

36. Тучин В. В. Оптика биологических тканей. Методы рассеяния света в медицинской диагностике. М. : Физматлит, 2012. 812 с.

37. Zhu D., Larin K. V., Luo Q., Tuchin V. V. Recent progress in tissue optical clearing // Laser & photonics reviews. 2013. Vol. 7, № 5. P. 732–757. DOI: https://doi.org/10.1002/lpor.201200056

38. Максимова И. Л., Зимняков Д. А., Тучин В. В. Управление оптическими свойствами биотканей // Опт. и Спектр. 2000. Т. 89, № 1. С. 86–95.

39. Tuchin V. V., Bashkatov A. N., Genina E. A., Sinichkin Y. P. Scleral tissue clearing effects // Proceedings of SPIE. 2002. Vol. 4611. P. 54–58.

40. Башкатов А. Н., Генина Э. А., Кочубей В. И., Каменских Т. Г., Тучин В. В. Оптическое просветление склеры глаза человека водным 30%-ным раствором глюкозы // Изв. Сарат. ун-та. Нов. сер. Сер. Физика. 2015. Т. 15, вып. 3. C. 18–24. DOI: https://doi.org/10.18500/1817-3020-2015-15-3-18-24

41. Zaman R. T., Rajaram N., Nichols B. S., Rylander H. G., Wang T., Tunnell J. W., Welch A. J. Changes in morphology and optical properties of sclera and choroidal layers due to hyperosmotic agent // Journal of Biomedical Optics. 2011. Vol. 16, № 7. P. 077008-1–077008-14. DOI: https://doi.org/10.1117/1.3599985

42. Tuchina D. K., Genin V. D., Bashkatov A. N., Genina E. A., Tuchin V. V. Optical clearing of skin tissue ex vivo with polyethylene glycol // Opt. Spectrosc. 2016. Vol. 120, № 1. P. 28–37. DOI: https://doi.org/10.1134/S0030400X16010215

43. Meek K. M., Fullwood N. J., Cooke P. H., Elliott G. F., Maurice D. M., Quantock A. J., Wall R. S., Worthington C. R. Synchrotron x-ray diffraction studies of the cornea, with implications for stromal hydration // Biophysical Journal. 1991. Vol. 60, № 2. P. 467–474. DOI: https://doi.org/10.1016/S0006-3495(91)82073-2

44. Rowe R. W. D. The structure of rat tail tendon // Connective Tissue Research. 1985. Vol. 14, № 1. P. 9–20. DOI: https://doi.org/10.3109/03008208509089839

45. Svensson L., Aszodi A., Reinholt F. P., Fassler R., Heinegard D., Oldberg A. Fibromodulin-null mice have abnormal collagen fi brils, tissue organization, and altered lumican deposition in tendon // Journal of Biological Chemistry. 1999. Vol. 274, № 14. P. 9636–9647. DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.274.14.9636

46. Fratzl P. Collagen : structure and mechanics, an introduction. N.Y. : Springer Science+Business Media, LLC, 2008. 506 p.

47. Швачкина М. Е., Яковлев Д. Д., Лазарева Е. Н., Правдин А. Б., Яковлев Д. A. Мониторинг процесса иммерсионного оптического просветления коллагеновых волокон с помощью оптической когерентной томографии // Опт. и Спектр. 2019. Т. 127, вып. 2. С. 337–346. DOI: https://doi.org/10.21883/OS.2019.08.48052.302-18

48. Shvachkina M. E., Yakovlev D. D., Pravdin A. B., Yakovlev D. A. Average refractive index of tendon as a function of water content // Journal of Biomedical Photonics & Engineering. 2018. Vol. 4, № 1. P. 010302-1–010302-7. DOI: https://doi.org/10.18287/JBPE18.04.010302

49. Tanaka Y., Kubota A., Yamato M., Okano T., Nishida K. Irreversible optical clearing of sclera by dehydration and cross-linking // Biomaterials. 2011. Vol. 32, № 4. P. 1080–1090. DOI: https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2010.10.002

Полный текст в формате PDF (на русском языке):