Для цитирования:
Кочубей В. И., Правдин А. Б., Мельников А. Г., Быков Д. А., Мельников Г. В. Метод люминесцентного зонда в изучении взаимодействия гликированных с негликированными сывороточными альбуминами человека // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия: Физика. 2023. Т. 23, вып. 4. С. 342-353. DOI: 10.18500/1817-3020-2023-23-4-342-353, EDN: OGMTAC
Метод люминесцентного зонда в изучении взаимодействия гликированных с негликированными сывороточными альбуминами человека
Развитие и функционирование всех живых существ заканчивается неизбежным процессом старения, в результате которого подавляется деятельность всех органов и организма в целом, что приводит к неминуемой смерти. Одной из причин старения считают гликирование белков. Этот процесс протекает на протяжении всей жизни, но с возрастом он усиливается. Гликирование белков – это реакция ковалентного соединения свободных аминогрупп белков и восстанавливающих углеводов, которая протекает без участия ферментов и приводит к нарушению функций белков. Этот процесс является нерегулируемым, так как происходит без участия биологических катализаторов. В результате гликирования белков у человека в организме возникают воспалительные процессы, и развивается ряд таких заболеваний, как инфаркт, инсульт, атеросклероз, катаракта, гликемия, болезнь Альцгеймера, сахарный диабет и др. В задачах медицинской диагностики необходимы методы контроля состояния белков в организме человека, сывороточного альбумина человека (САЧ). В связи с этим работа посвящена изучению процессов взаимодействия глобул сывороточного альбумина человека (САЧ) с глобулами гликированного сывороточного альбумина человека (гСАЧ). Установлено, что интенсивность и кинетика затухания замедленной флуоресценции и фосфоресценции люминесцентного зонда эозина, связанного с белками, чувствительны к соотношению гликированных и негликированных белков в растворе. Для объяснения возрастания интенсивности и времени жизни фосфоресценции эозина при переходе от раствора САЧ к смеси САЧ с гСАЧ сделано предположение, что глобулы САЧ и гСАЧ в результате диффузионных встреч образуют комплекс состава гСАЧ-САЧ, вращательная подвижность которого гораздо меньше, чем отдельно глобул САЧ и гСАЧ. Образование комплекса подтверждается возрастанием анизотропии замедленной флуоресценции и фосфоресценции эозина в смеси САЧ с гСАЧ. Полученные результаты проделанной работы можно использовать для диагностики наличия комплекса гликированных с негликированными белками в плазме крови человека.
- Xu J. F., Yang Y. S., Jiang A. Q., Zhu H. L. Detection Methods and Research Progress of Human Serum Albumin // Crit. Rev. Anal. Chem. 2022. Vol. 52, № 1. P. 72–92. https://doi.org/10.1080/10408347.2020.1789835
- Waiwinya W., Putnin T., Pimalai D., Chawjiraphan W., Sathirapongsasuti N., Japrung D. Immobilization-Free Electrochemical Sensor Coupled with a Graphene-OxideBased Aptasensor for Glycated Albumin Detection // J. Biosensors. 2021. Vol. 11, iss. 3. Article number 85. https://doi.org/10.3390/bios11030085
- Soboleva A., Mavropulo-Stolyarenko G., Karonova T., Thieme D., Hoehenwarter W., Ihling C., Stefanov V., Grishina T., Frolov A. Multiple Glycation Sites in Blood Plasma Proteins as an Integrated Biomarker of Type 2 Diabetes Mellitus // Int. J. Mol. Sci. 2019. Vol. 20, № 9. Article number 2329. https://doi.org/10.3390/ijms20092329
- Wang S. H., Wang T. F., Wu C. H., Chen S. H. In-Depth Comparative Characterization of Hemoglobin Glycation in Normal and Diabetic Bloods by LC-MSMS // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2014. Vol. 25, № 5. P. 758–766. https://doi.org/10.1007/s13361-014-0830-2
- Wolever T. M., Miller J. B. Sugars and blood glucose control // Am. J. Clin. Nutr. 1995. Vol. 62, iss. 1. P. 212S–221S. https://doi.org/10.1093/ajcn/62.1.212S
- Belaya Z. E., Smirnova O. M., Dedov I. I. Role of exercises in health and in diabetes mellitus // Problems of Endocrinology. 2005. Vol. 51, № 2. P. 28–37. https://doi.org/10.14341/probl200551228-37
- Porte D., Sherwin R., Baron A., Ellenberg M., Rifkin H. Ellenberg and Rifkin’s Diabetes Mellitus. Theory and Practice // Medicine, Biology. 1992. Vol. 2, № 2. P. 139–140. https://doi.org/10.1097/00019616-199203000-00013
- Muijs L. T., Racca R., Wit M., Brouwer A., Wieringa T. H., Vries R., Serné E. H., Raalte D. H., Rutters F., Snoek F. J. Glucose variability and mood in adults with diabetes: A systematic review // Endocrinol Diabetes Metab. 2020. Vol. 4, № 1. Article number edm2.152. https://doi.org/10.1002/edm2.152
- Данилова Л. А. Гликированные протеины // Педиатр. 2019. Т. 10, № 5. С. 79–86. https://doi.org/10.17816/PED10579-86
- Roohk H. V., Zaidi A. R. A review of glycated albumin as an intermediate glycation index for controlling diabetes // J. Diabetes Sci. Technol. 2008. Vol. 2, № 6. P. 1114–1121. https://doi.org/10.1177/193229680800200620
- Guerin-Dubourg A., Catan A., Bourdon E. Structural modifications of human albumin in diabetes // Diabetes Metab. 2012. Vol. 38, № 2. P. 171–178. https://doi.org/10.1016/j.diabet.2011.11.002
- Cohen M. Perspective: Measurement of circulating glycated proteins to monitor intermediate term changes in glycaemic control // Eur. J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1992. Vol. 30, № 12. P. 851–859.
- Anguizola J., Matsuda R., Barnaby O. S., Hoy K. S., Wa C., DeBolt E., Koke M., Hage D. S. Review: Glycation of human serum albumin // Clin. Chim. Acta. 2013. Vol. 425. P. 64–76. https://doi.org/10.1016/j.cca.2013.07.013
- Takahashi S., Uchino H., Shimizu T., Kanazawa A., Tamura Y., Sakai K., Watada H., Hirose T., Kawamori R., Tanaka Y. Comparison of Glycated Albumin (GA) and Glycated Hemoglobin (HbA1c) in Type 2 Diabetic Patients: Usefulness of GA for Evaluation of Shortterm Changes in Glycemic Control // J. Endocrine. 2007. Vol. 54, № 1. P. 139–144 https://doi.org/10.1507/endocrj.K06-103
- Welsh K. J., Kirkman M. S., Sacks D. B. Role of Glycated Proteins in the Diagnosis and Management of Diabetes: Research Gaps and Future Directions // Diabetes Care. 2016. Vol. 39. P. 1299–1306. https://doi.org/10.2337/dc15-2727
- Спасов А. А., Ращенко А. И. Терапевтический потенциал разрывателей поперечных сшивок гликированных белков // Вестник ВолгГМУ. 2016. Вып. 1, № 57. С. 12–15.
- Демченко А. П. Люминесценция и динамика структуры белков / АН УССР, Ин-т биохимии им. А. В. Палладина. Киев : Наук. думка, 1988. 276 с.
- Mazhul V. M., Zaitseva E. M., Shcherbin D. G. Intramolecular dynamics and functional activity of proteins // Biophysics. 2000. Vol. 45, № 6. P. 965–989.
- Добрецов Г. Е. Флуоресцентные зонды в исследовании клеток, мембран и липопротеинов. М. : Наука, 1989. 277 c. https://elibrary.ru/item.asp?id=25827223
- Baranov A. N., Vlasova I. M., Mikrin V. E., Saletskii A. M. Laser correlation spectroscopy of the processes of serum albumin denaturation // Journal of Applied Spectroscopy. 2004. Vol. 71, № 6. P. 911–915. https://doi.org/10.1007/s10812-005-0021-9
- Seybold P. G., Gouterman M., Callis J. B. Calorimetric, photometric and lifetime determinations of fluorescence yields of fluorescein dyes // Photochemistry and Photobiology. 1969. Vol. 9, № 3. P. 229–242. https://doi.org/10.1111/j.1751-1097.1969.tb07287.x
- Cherry R. J., Cogoli A., Oppliger M., Schneider G., Semenza G. A spectroscopic technique for measuring slow rotational diffusion of macromolecules. 1: Preparation and properties of a triplet probe // Biochemistry. 1976. Vol. 15, № 17. P. 3653–3656. https://doi.org/10.1021/bi00662a001
- Котельников А. И., Кузнецов С. Н., Фогель В. Р., Лихтенштейн Г. И. Исследование микроструктуры биологических систем методом триплетных меток // Молекулярная биология. 1979. Т. 13, № 1. С. 152–159.
- Мажуль В. М., Зайцева Е. М., Щербин Д. Г. Фосфоресценция при комнатной температуре триптофановых остатков белков // Журнал прикладной спектроскопии. 2002. Т. 69, № 2. С. 186–191.
- Perez-Ruiz T., Martinez-Lozano C., Tomas V., Martin J. Determination of allopurinol by micelle-stabilised roomtemperature phosphorescence in real samples // Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis. 2003. Vol. 32, № 2. P. 225–231.
- Мажуль В. М., Зайцева Е. М., Мицкевич Л. Г., Федуркина Н. В., Курганов Б. И. Фосфоресцентный анализ внутри молекулярной динамики мышечной гликогенфосфорилазы b // Биофизика. 1999. Т. 44, № 6. С. 1010–1016.
- Иванов В. Л., Артюхин А. Б., Ляшкевич С. Ю. Фотозамещение атомов галогена в галогенозамещенных ксантеновых красителях в водном растворе сульфита натрия // Вестник Московского универститета. Химия. 1999. Т. 40, № 3. С. 198–200.
- Кананович С. Ж., Мажуль В. М. Люминесцентный анализ структурно-динамического состояния щелочной фосфатазы Escherichia coli // Журн. прикл. спектроскопии. 2003. Т. 70, № 5. С. 673–677.
- Mishra V., Heath R. J. Structural and Biochemical Features of Human Serum Albumin Essential for Eukaryotic Cell Culture // Int. J. Mol. Sci. 2021. Vol. 22, № 16. Article number 8411. https://doi.org/10.3390/ijms22168411
- Ghuman J., Zunszain P. A., Petitpas I., Bhattacharya A. A., Otagiri M., Curry S. Structural basis of the drug-binding specificityof human serum albumin // J. Mol. Biol. 2005. Vol. 353. P. 38–52. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2005.07.075
- Xu J., Wang M., Zheng Y., Tang L. Spectroscopic Technique-Based Comparative Investigation on the Interaction of Theaflavins with Native and Glycated Human Serum Albumin // J. Molecules. 2019. Vol. 24, № 17. Article number 3171. https://doi.org/10.3390/molecules24173171
- Кецле Г. А., Левшин Л. В., Мельников Г. В., Салецкий А. М. Спектрально-люминесцентное исследование сольватации молекул эозина в водно-спиртовых растворах // Журн. прикл. спектроскопии. 1987. Т. 46, № 5. С. 746–750.
- Alarcón E., Edwards A. M., Aspée A., Borsarelli C. D., Lissi A. D. Photophysics and photochemistry of rose bengal bound to human serum albumin Photochem // Photobiol. Sci. 2009. Vol. 8, № 7. P. 933–943. https://doi.org/10.1039/B901056D
- Vlasova I. M., Polyansky D. V., Saletsky A. M. Investigation of mechanism of binding of molecular probe eosin to human serum albumin by Raman spectroscopy method // Laser Physics Letters. 2007. Vol. 4, № 5. P. 390–395.
- Yang Q., Zhou X., Chen X. Combined molecular docking and multi-spectroscopic investigation on the interaction between Eosin B and human serum albumin // Journal of Luminescence. 2011. Vol. 131, № 4. P. 581–586. https://doi.org/10.1016/j.jlumin.2010.10.033
- Melnikov A. G., Pravdin A. B., Kochubey V. I., Kuptsova A. V., Melnikov G. V. Interglobular Diffusion of an Energy Donor in Triplet-Triplet Energy Transfer in Proteins // Journal of Spectroscopy. 2013. Vol. 2013. Article ID 261874. https://doi.org/10.1155/2013/261874
- Dobretsov G. E., Syrejschikova T. I., Smolina N. V., Uzbekov M. G. CAPIDAN, a fluorescent reporter for detection of albumin drug-binding site changes: monograph. Chapter 7. In: Human Serum Albumin (HSA): Functional Structure, Synthesis and Therapeutic Uses / ed. Travis Stokes. New York : Nova Science Publishers, Inc., 2015. P. 129–271.
- Romanov A. N., Gularyan S. K., Polyak B. M., Sakovich R. A., Dobretsov G. E., Sarkisov O. M. Electronically excited states of membrane fluorescent probe 4-dimethylaminochalcone. Results of quantum chemical calculations // Phys. Chem. Chem. Phys. 2011. Vol. 13, № 20. P. 9518–9524. https://doi.org/10.1039/c0cp02880k
- Alarcón E., Edwards A. M., Aspee A., Moran F. E., Borsarelli C. D., Lissi A. E., Gonzalez-Nilo D., Poblete H., Scaiano J. C. Photophysics and photochemistry of dyes bound to human serum albumin are determined by the dye localization // Photochem. Photobiol. Sci. 2010. Vol. 9, iss. 1. P. 93–102. https://doi.org/10.1039/b9pp00091g
- Ranganarayanan P., Thanigesan N., Ananth V., Jayaraman V. K., Ramakrishnan V. Identification of Glucose-Binding Pockets in Human Serum Albumin Using Support Vector Machine and Molecular Dynamics Simulations // IEEE/ACM Trans. Comput. Biol. Bioinform. 2016. Vol. 13, № 1. P. 148–157. https://doi.org/10.1109/TCBB.2015.2415806
- Szkudlarek A., Maciążek-Jurczyk M., Chudzik M., Równicka-Zubik J., Sułkowska A. Alteration of human serum albumin tertiary structure induced by glycation. Spectroscopic study // Spectrochim. Acta. A Mol. Biomol. Spectrosc. 2016. Vol. 153. P. 560–565. https://doi.org/10.1016/j.saa.2015.09.018
- Lakowicz J. R. Principles of fluorescence spectroscopy, 3rd ed. Berlin : Springer, 2006. 673 p. https://doi.org/10.1007/978-0-387-46312-4
- Feinstein E., Deikus G., Rusinova E., Rachofsky E. L., Alexander Ross J. B., Laws W. R. Constrained Analysis of Fluorescence Anisotropy Decay: Application to Experimental Protein Dynamics // J. Biophys. 2003. Vol. 84, № 1. P. 599–611. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(03)74880-2
- Volkova O. I., Kuleshova A. A., Korvatovskii B. N., Saletsky A. M. Photophysical Processes in Molecules of Halogenated Fluorescein Derivatives in Anionic Reverse Micelles // Optics and Spectroscopy. 2020. Vol. 128, № 12. P. 1970–1977. https://doi.org/10.1134/S0030400X2012108X
- 447 просмотров