Известия Саратовского университета.

Новая серия. Серия Физика

ISSN 1817-3020 (Print)
ISSN 2542-193X (Online)


Для цитирования:

Кочубей В. И., Правдин А. Б., Мельников А. Г., Быков Д. А., Мельников Г. В. Метод люминесцентного зонда в изучении взаимодействия гликированных с негликированными сывороточными альбуминами человека // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия: Физика. 2023. Т. 23, вып. 4. С. 342-353. DOI: 10.18500/1817-3020-2023-23-4-342-353, EDN: OGMTAC

Статья опубликована на условиях лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International (CC-BY 4.0).
Опубликована онлайн: 
25.12.2023
Полный текст в формате PDF(Ru):
(загрузок: 160)
Язык публикации: 
русский
Тип статьи: 
Научная статья
УДК: 
577.322.7:535.373:535.372
EDN: 
OGMTAC

Метод люминесцентного зонда в изучении взаимодействия гликированных с негликированными сывороточными альбуминами человека

Авторы: 
Кочубей Вячеслав Иванович, Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского
Правдин Александр Борисович, Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского
Мельников Андрей Геннадьевич, Саратовский государственный технический университет имени Гагарина Ю. А.
Быков Денис Андреевич, Саратовский государственный технический университет имени Гагарина Ю. А.
Мельников Геннадий Васильевич, Саратовский государственный технический университет имени Гагарина Ю. А.
Аннотация: 

Развитие и функционирование всех живых существ заканчивается неизбежным процессом старения, в результате которого подавляется деятельность всех органов и организма в целом, что приводит к неминуемой смерти. Одной из причин старения считают гликирование белков. Этот процесс протекает на протяжении всей жизни, но с возрастом он усиливается. Гликирование белков – это реакция ковалентного соединения свободных аминогрупп белков и восстанавливающих углеводов, которая протекает без участия ферментов и приводит к нарушению функций белков. Этот процесс является нерегулируемым, так как происходит без участия биологических катализаторов. В результате гликирования белков у человека в организме возникают воспалительные процессы, и развивается ряд таких заболеваний, как инфаркт, инсульт, атеросклероз, катаракта, гликемия, болезнь Альцгеймера, сахарный диабет и др. В задачах медицинской диагностики необходимы методы контроля состояния белков в организме человека, сывороточного альбумина человека (САЧ). В связи с этим работа посвящена изучению процессов взаимодействия глобул сывороточного альбумина человека (САЧ) с глобулами гликированного сывороточного альбумина человека (гСАЧ). Установлено, что интенсивность и кинетика затухания замедленной флуоресценции и фосфоресценции люминесцентного зонда эозина, связанного с белками, чувствительны к соотношению гликированных и негликированных белков в растворе. Для объяснения возрастания интенсивности и времени жизни фосфоресценции эозина при переходе от раствора САЧ к смеси САЧ с гСАЧ сделано предположение, что глобулы САЧ и гСАЧ в результате диффузионных встреч образуют комплекс состава гСАЧ-САЧ, вращательная подвижность которого гораздо меньше, чем отдельно глобул САЧ и гСАЧ. Образование комплекса подтверждается возрастанием анизотропии замедленной флуоресценции и фосфоресценции эозина в смеси САЧ с гСАЧ. Полученные результаты проделанной работы можно использовать для диагностики наличия комплекса гликированных с негликированными белками в плазме крови человека.

Список источников: 
  1. Xu J. F., Yang Y. S., Jiang A. Q., Zhu H. L. Detection Methods and Research Progress of Human Serum Albumin // Crit. Rev. Anal. Chem. 2022. Vol. 52, № 1. P. 72–92. https://doi.org/10.1080/10408347.2020.1789835
  2. Waiwinya W., Putnin T., Pimalai D., Chawjiraphan W., Sathirapongsasuti N., Japrung D. Immobilization-Free Electrochemical Sensor Coupled with a Graphene-OxideBased Aptasensor for Glycated Albumin Detection // J. Biosensors. 2021. Vol. 11, iss. 3. Article number 85. https://doi.org/10.3390/bios11030085
  3. Soboleva A., Mavropulo-Stolyarenko G., Karonova T., Thieme D., Hoehenwarter W., Ihling C., Stefanov V., Grishina T., Frolov A. Multiple Glycation Sites in Blood Plasma Proteins as an Integrated Biomarker of Type 2 Diabetes Mellitus // Int. J. Mol. Sci. 2019. Vol. 20, № 9. Article number 2329. https://doi.org/10.3390/ijms20092329
  4. Wang S. H., Wang T. F., Wu C. H., Chen S. H. In-Depth Comparative Characterization of Hemoglobin Glycation in Normal and Diabetic Bloods by LC-MSMS // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2014. Vol. 25, № 5. P. 758–766. https://doi.org/10.1007/s13361-014-0830-2
  5. Wolever T. M., Miller J. B. Sugars and blood glucose control // Am. J. Clin. Nutr. 1995. Vol. 62, iss. 1. P. 212S–221S. https://doi.org/10.1093/ajcn/62.1.212S
  6. Belaya Z. E., Smirnova O. M., Dedov I. I. Role of exercises in health and in diabetes mellitus // Problems of Endocrinology. 2005. Vol. 51, № 2. P. 28–37. https://doi.org/10.14341/probl200551228-37
  7. Porte D., Sherwin R., Baron A., Ellenberg M., Rifkin H. Ellenberg and Rifkin’s Diabetes Mellitus. Theory and Practice // Medicine, Biology. 1992. Vol. 2, № 2. P. 139–140. https://doi.org/10.1097/00019616-199203000-00013
  8. Muijs L. T., Racca R., Wit M., Brouwer A., Wieringa T. H., Vries R., Serné E. H., Raalte D. H., Rutters F., Snoek F. J. Glucose variability and mood in adults with diabetes: A systematic review // Endocrinol Diabetes Metab. 2020. Vol. 4, № 1. Article number edm2.152. https://doi.org/10.1002/edm2.152
  9. Данилова Л. А. Гликированные протеины // Педиатр. 2019. Т. 10, № 5. С. 79–86. https://doi.org/10.17816/PED10579-86
  10. Roohk H. V., Zaidi A. R. A review of glycated albumin as an intermediate glycation index for controlling diabetes // J. Diabetes Sci. Technol. 2008. Vol. 2, № 6. P. 1114–1121. https://doi.org/10.1177/193229680800200620
  11. Guerin-Dubourg A., Catan A., Bourdon E. Structural modifications of human albumin in diabetes // Diabetes Metab. 2012. Vol. 38, № 2. P. 171–178. https://doi.org/10.1016/j.diabet.2011.11.002
  12. Cohen M. Perspective: Measurement of circulating glycated proteins to monitor intermediate term changes in glycaemic control // Eur. J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1992. Vol. 30, № 12. P. 851–859.
  13. Anguizola J., Matsuda R., Barnaby O. S., Hoy K. S., Wa C., DeBolt E., Koke M., Hage D. S. Review: Glycation of human serum albumin // Clin. Chim. Acta. 2013. Vol. 425. P. 64–76. https://doi.org/10.1016/j.cca.2013.07.013
  14. Takahashi S., Uchino H., Shimizu T., Kanazawa A., Tamura Y., Sakai K., Watada H., Hirose T., Kawamori R., Tanaka Y. Comparison of Glycated Albumin (GA) and Glycated Hemoglobin (HbA1c) in Type 2 Diabetic Patients: Usefulness of GA for Evaluation of Shortterm Changes in Glycemic Control // J. Endocrine. 2007. Vol. 54, № 1. P. 139–144 https://doi.org/10.1507/endocrj.K06-103
  15. Welsh K. J., Kirkman M. S., Sacks D. B. Role of Glycated Proteins in the Diagnosis and Management of Diabetes: Research Gaps and Future Directions // Diabetes Care. 2016. Vol. 39. P. 1299–1306. https://doi.org/10.2337/dc15-2727
  16. Спасов А. А., Ращенко А. И. Терапевтический потенциал разрывателей поперечных сшивок гликированных белков // Вестник ВолгГМУ. 2016. Вып. 1, № 57. С. 12–15.
  17. Демченко А. П. Люминесценция и динамика структуры белков / АН УССР, Ин-т биохимии им. А. В. Палладина. Киев : Наук. думка, 1988. 276 с.
  18. Mazhul V. M., Zaitseva E. M., Shcherbin D. G. Intramolecular dynamics and functional activity of proteins // Biophysics. 2000. Vol. 45, № 6. P. 965–989.
  19. Добрецов Г. Е. Флуоресцентные зонды в исследовании клеток, мембран и липопротеинов. М. : Наука, 1989. 277 c. https://elibrary.ru/item.asp?id=25827223
  20. Baranov A. N., Vlasova I. M., Mikrin V. E., Saletskii A. M. Laser correlation spectroscopy of the processes of serum albumin denaturation // Journal of Applied Spectroscopy. 2004. Vol. 71, № 6. P. 911–915. https://doi.org/10.1007/s10812-005-0021-9
  21. Seybold P. G., Gouterman M., Callis J. B. Calorimetric, photometric and lifetime determinations of fluorescence yields of fluorescein dyes // Photochemistry and Photobiology. 1969. Vol. 9, № 3. P. 229–242. https://doi.org/10.1111/j.1751-1097.1969.tb07287.x
  22. Cherry R. J., Cogoli A., Oppliger M., Schneider G., Semenza G. A spectroscopic technique for measuring slow rotational diffusion of macromolecules. 1: Preparation and properties of a triplet probe // Biochemistry. 1976. Vol. 15, № 17. P. 3653–3656. https://doi.org/10.1021/bi00662a001
  23. Котельников А. И., Кузнецов С. Н., Фогель В. Р., Лихтенштейн Г. И. Исследование микроструктуры биологических систем методом триплетных меток // Молекулярная биология. 1979. Т. 13, № 1. С. 152–159.
  24. Мажуль В. М., Зайцева Е. М., Щербин Д. Г. Фосфоресценция при комнатной температуре триптофановых остатков белков // Журнал прикладной спектроскопии. 2002. Т. 69, № 2. С. 186–191.
  25. Perez-Ruiz T., Martinez-Lozano C., Tomas V., Martin J. Determination of allopurinol by micelle-stabilised roomtemperature phosphorescence in real samples // Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis. 2003. Vol. 32, № 2. P. 225–231.
  26. Мажуль В. М., Зайцева Е. М., Мицкевич Л. Г., Федуркина Н. В., Курганов Б. И. Фосфоресцентный анализ внутри молекулярной динамики мышечной гликогенфосфорилазы b // Биофизика. 1999. Т. 44, № 6. С. 1010–1016.
  27. Иванов В. Л., Артюхин А. Б., Ляшкевич С. Ю. Фотозамещение атомов галогена в галогенозамещенных ксантеновых красителях в водном растворе сульфита натрия // Вестник Московского универститета. Химия. 1999. Т. 40, № 3. С. 198–200.
  28. Кананович С. Ж., Мажуль В. М. Люминесцентный анализ структурно-динамического состояния щелочной фосфатазы Escherichia coli // Журн. прикл. спектроскопии. 2003. Т. 70, № 5. С. 673–677.
  29. Mishra V., Heath R. J. Structural and Biochemical Features of Human Serum Albumin Essential for Eukaryotic Cell Culture // Int. J. Mol. Sci. 2021. Vol. 22, № 16. Article number 8411. https://doi.org/10.3390/ijms22168411
  30. Ghuman J., Zunszain P. A., Petitpas I., Bhattacharya A. A., Otagiri M., Curry S. Structural basis of the drug-binding specificityof human serum albumin // J. Mol. Biol. 2005. Vol. 353. P. 38–52. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2005.07.075
  31. Xu J., Wang M., Zheng Y., Tang L. Spectroscopic Technique-Based Comparative Investigation on the Interaction of Theaflavins with Native and Glycated Human Serum Albumin // J. Molecules. 2019. Vol. 24, № 17. Article number 3171. https://doi.org/10.3390/molecules24173171
  32. Кецле Г. А., Левшин Л. В., Мельников Г. В., Салецкий А. М. Спектрально-люминесцентное исследование сольватации молекул эозина в водно-спиртовых растворах // Журн. прикл. спектроскопии. 1987. Т. 46, № 5. С. 746–750.
  33. Alarcón E., Edwards A. M., Aspée A., Borsarelli C. D., Lissi A. D. Photophysics and photochemistry of rose bengal bound to human serum albumin Photochem // Photobiol. Sci. 2009. Vol. 8, № 7. P. 933–943. https://doi.org/10.1039/B901056D
  34. Vlasova I. M., Polyansky D. V., Saletsky A. M. Investigation of mechanism of binding of molecular probe eosin to human serum albumin by Raman spectroscopy method // Laser Physics Letters. 2007. Vol. 4, № 5. P. 390–395.
  35. Yang Q., Zhou X., Chen X. Combined molecular docking and multi-spectroscopic investigation on the interaction between Eosin B and human serum albumin // Journal of Luminescence. 2011. Vol. 131, № 4. P. 581–586. https://doi.org/10.1016/j.jlumin.2010.10.033
  36. Melnikov A. G., Pravdin A. B., Kochubey V. I., Kuptsova A. V., Melnikov G. V. Interglobular Diffusion of an Energy Donor in Triplet-Triplet Energy Transfer in Proteins // Journal of Spectroscopy. 2013. Vol. 2013. Article ID 261874. https://doi.org/10.1155/2013/261874
  37. Dobretsov G. E., Syrejschikova T. I., Smolina N. V., Uzbekov M. G. CAPIDAN, a fluorescent reporter for detection of albumin drug-binding site changes: monograph. Chapter 7. In: Human Serum Albumin (HSA): Functional Structure, Synthesis and Therapeutic Uses / ed. Travis Stokes. New York : Nova Science Publishers, Inc., 2015. P. 129–271.
  38. Romanov A. N., Gularyan S. K., Polyak B. M., Sakovich R. A., Dobretsov G. E., Sarkisov O. M. Electronically excited states of membrane fluorescent probe 4-dimethylaminochalcone. Results of quantum chemical calculations // Phys. Chem. Chem. Phys. 2011. Vol. 13, № 20. P. 9518–9524. https://doi.org/10.1039/c0cp02880k
  39. Alarcón E., Edwards A. M., Aspee A., Moran F. E., Borsarelli C. D., Lissi A. E., Gonzalez-Nilo D., Poblete H., Scaiano J. C. Photophysics and photochemistry of dyes bound to human serum albumin are determined by the dye localization // Photochem. Photobiol. Sci. 2010. Vol. 9, iss. 1. P. 93–102. https://doi.org/10.1039/b9pp00091g
  40. Ranganarayanan P., Thanigesan N., Ananth V., Jayaraman V. K., Ramakrishnan V. Identification of Glucose-Binding Pockets in Human Serum Albumin Using Support Vector Machine and Molecular Dynamics Simulations // IEEE/ACM Trans. Comput. Biol. Bioinform. 2016. Vol. 13, № 1. P. 148–157. https://doi.org/10.1109/TCBB.2015.2415806
  41. Szkudlarek A., Maciążek-Jurczyk M., Chudzik M., Równicka-Zubik J., Sułkowska A. Alteration of human serum albumin tertiary structure induced by glycation. Spectroscopic study // Spectrochim. Acta. A Mol. Biomol. Spectrosc. 2016. Vol. 153. P. 560–565. https://doi.org/10.1016/j.saa.2015.09.018
  42. Lakowicz J. R. Principles of fluorescence spectroscopy, 3rd ed. Berlin : Springer, 2006. 673 p. https://doi.org/10.1007/978-0-387-46312-4
  43. Feinstein E., Deikus G., Rusinova E., Rachofsky E. L., Alexander Ross J. B., Laws W. R. Constrained Analysis of Fluorescence Anisotropy Decay: Application to Experimental Protein Dynamics // J. Biophys. 2003. Vol. 84, № 1. P. 599–611. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(03)74880-2
  44. Volkova O. I., Kuleshova A. A., Korvatovskii B. N., Saletsky A. M. Photophysical Processes in Molecules of Halogenated Fluorescein Derivatives in Anionic Reverse Micelles // Optics and Spectroscopy. 2020. Vol. 128, № 12. P. 1970–1977. https://doi.org/10.1134/S0030400X2012108X
Поступила в редакцию: 
04.07.2023
Принята к публикации: 
12.10.2023
Опубликована: 
25.12.2023