Известия Саратовского университета.

Новая серия. Серия Физика

ISSN 1817-3020 (Print)
ISSN 2542-193X (Online)

Для цитирования:

Ilicheva P. M., Reshetnik I. A., Drozd D. D., Pidenko P. S., Burmistrova N. А. Characterization of imprinted albumin by molecular modelling and spectroscopy [Ильичева П. М., Решетник И. А., Дрозд Д. Д., Пиденко П. С., Бурмистрова Н. А. Характеризация импринтированного альбумина методами молекулярного моделирования и спектроскопии] // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия: Физика. 2025. Т. 25, вып. 2. С. 222-229. DOI: 10.18500/1817-3020-2025-25-2-222-229, EDN: KLFIBO

Статья опубликована на условиях лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International (CC-BY 4.0).
Опубликована онлайн: 
30.06.2025
Полный текст в формате PDF(Ru):
скачать
(загрузок: 17)
Язык публикации: 
английский
Рубрика: 
Нанотехнологии, наноматериалы и метаматериалы
Тип статьи: 
Научная статья
УДК: 
535.372:535.36
DOI: 
10.18500/1817-3020-2025-25-2-222-229
EDN: 
KLFIBO

Characterization of imprinted albumin by molecular modelling and spectroscopy
[Характеризация импринтированного альбумина методами молекулярного моделирования и спектроскопии]

Авторы: 
Ильичева Полина Михайловна, Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского
Решетник Иван Александрович, Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского
Дрозд Даниил Дмитриевич, Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского
Пиденко Павел Сергеевич, Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского
Бурмистрова Наталия Анатольевна, Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского
Аннотация: 

Импринтированные белки являются многообещающими альтернативами естественным системам распознавания, таким как биологические рецепторы или антитела. Однако имеющиеся знания по теоретическому изучению импринтированных белков как систем распознавания ограничены. В этом исследовании бычий сывороточный альбумин (БСА) был импринтирован в присутствии 4- гидроксикумарина. Для оценки влияния pH на структурные свойства БСА во время импринтинга были проведены флуоресцентная 2D и 3D спектроскопия и динамическое рассеяние света (DLS) в сочетании с моделированием молекулярной динамики и метадинамики для мониторинга конформационного изменения белковой матрицы. В сильнокислых средах наблюдались значительные изменения флуоресцентных свойств BSA. Анализ результатов моделирования показал, что механизм изменения конформационного состояния БСА связан со смещениями молекулярных доменов относительно друг друга. Результаты молекулярного моделирования согласуются с экспериментальными результатами.

Важным практическим результатом данного исследования является то, что теоретическое изучение таких молекулярных систем в сочетании с флуоресцентной характеристикой во время синтеза может быть применено для контроля импринтинга и создания новых импринтированных белков с широким спектром применения.

Ключевые слова: 
импринтированные белки
молекулярная динамика
метадинамика
бычий сывороточный альбумин
флуоресценция
динамическое рассеяние света
Благодарности: 
Работа выполнена при финансовой поддержке Российского научного фонда (проект № 22-16-00102). Моделирование МД проводилось на высокопроизводительной вычислительной системе Саратовского национального исследовательского государственного университета имени Н. Г. Чернышевского.
Список источников: 
  1. Ramanavicius S., Jagminas A., Ramanavicius A. Advances in Molecularly Imprinted Polymers Based Affinity Sensors (Review). Polymers, 2021, vol. 13, iss. 6, art. 974. https://doi.org/10.3390/polym13060974
  2. Cormack P., Elorza A. Molecularly imprinted polymers: synthesis and characterisation. J. Chromatogr. B, 2004, vol. 804, iss. 1, pp. 173–182. https://doi.org/10.1016/j.jchromb.2004.02.013
  3. Piletsky S. Molecular Imprinting of Polymers. Boca Raton, CRC Press, 2006. 220 p.
  4. Pilvenyte G., Ratautaite V., Boguzaite R., Ramanavicius A., Viter R., Ramanavicius S. Molecularly Imprinted Polymers for the Determination of Cancer Biomarkers. Int. J. Mol. Sci., 2023, vol. 24, iss. 4, art. 4105. https://doi.org/10.3390/ijms24044105
  5. Kul A., Budak F., Cetinkaya A., Kaya S., Al S., Sagirli O., Ozkan S. Fabrication of a molecularly imprinted polymer-based electrochemical sensor for the selective assay of antipsychotic drug clozapine and performance comparison with LC–MS/MS. Talanta, 2025, vol. 281, art. 126810. https://doi.org/10.1016/j.talanta.2024.126810
  6. Barzallo D., Palacio E., Ferrer L., Taboada Sotomayor M. del P. All-in-one spot test method for tetracycline using molecularly imprinted polymer-coated paper integrated into a portable 3D printed platform with smartphone-based fluorescent detection. Talanta, 2025, vol. 281, art. 126856. https://doi.org/10.1016/j.talanta.2024.126856
  7. Liu Y., Meng X., Ma Z., Gu H., Luo X., Yin X., Yi H., Chen Y. Hybrid recognition-enabled ratiometric electrochemical sensing of Staphylococcus aureus via insitu growth of MOF/Ti3C2Tx-MXene and a self-reporting bacterial imprinted polymer. Food Chem., 2025, vol. 463, pt. 4, art. 141496. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2024.141496
  8. Govindarajan V., Karthick T., Muthuraman M. Selective extraction of Quercetin from rose petal extracts using poly (acrylamide-co-ethylene glycol dimethy-lacrylate) based magnetic molecularly imprinted polymer. J. Mol. Struct., 2025, vol. 1321, art. 140188. https://doi.org/10.1016/j.molstruc.2024.140188
  9. Liu M., Xiang B., Li H., He X., Li H., Du K., Li X. A sustainable Poly (deep eutectic solvents) based molecular imprinting strategy with experimental and theoretical elucidation: Application for removal of atrazine in agricultural wastewater. Sep. Purif. Technol., 2025, vol. 353, art. 128637. https://doi.org/10.1016/j.seppur.2024.128637
  10. Sun R., Fang Y., Li Y., Wie J., Jiao T., Chen Q., Guo Z., Chen X., Chen X. Molecularly imprinted polymers-coated magnetic covalent organic frameworks for efficient solid-phase extraction of sulfonamides in fish. Food Chem., 2025, vol. 462, no. 3, art. 141007. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2024.141007
  11. Zhang Y., Wang Q., Zhao X., Ma Y., Zhang H., Pan G. Molecularly imprinted nanomaterials with stimuli responsiveness for applications in biomedicine. Molecules, 2023, vol. 28 no. 3, art. 918. https://doi.org/10.3390/molecules28030918
  12. Xu J., Miao H., Wang J., Pan G. Molecularly Imprinted Synthetic Antibodies: From Chemical Design to Biomedical Applications. Small, 2020, vol. 16, no. 26, art. e1906644. https://doi.org/10.1002/smll.201906644
  13. Presnyakov K. Yu., Ilicheva P. M., Tsyupka D. V., Khudina E., Pozharov M. A., Pidenko P. S., Burmistrova N. A. Dummy-template imprinted bovine serum albumin for extraction of zearalenone. Micro-Chim Acta, 2024, vol. 191, art. 767. https://doi.org/10.1007/s00604-024-06790-7
  14. Liu J., Zhang K., Ren X., Luo G., Shen J. Bioimprinted protein exhibits glutathione peroxidase activity. Anal. Chim. Acta, 2004, vol. 504, iss. 1, art. 185–189. https://doi.org/10.1016/S0003-2670(03)00763-3
  15. Berman H., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T., Weissig H., Shindyalov I., Bourne P. The Protein Data Bank. Nucleic Acids Res., 2000, vol. 28, iss. 1, pp. 235–242. https://doi.org/10.1093/nar/28.1.235
  16. Hess B., Kutzner C., van der Spoel D., Lindahl E. GROMACS 4:  Algorithms for Highly Efficient, Load-Balanced, and Scalable Molecular Simulation. J. Chem. Theory Comput., 2008, vol. 4, iss. 3, pp. 435–447. https://doi.org/10.1021/ct700301q
  17. Jorgensen W., Maxwell D., Tirado-Rives J. Development and Testing of the OPLS All-Atom Force Field on Conformational Energetics and Properties of Organic Liquids. J. Am. Chem. Soc., 1996, vol. 118, iss. 45, pp. 11225–11236. https://doi.org/10.1021/ja9621760
  18. Kumar Srivastav A., Gupta S., Kumar U. A molecular simulation approach towards the development of universal nanocarriers by studying the pH- and electrostatic-driven changes in the dynamic structure of albumin. RSC Adv., 2020, vol. 10, iss. 13, pp. 13451–13459. https://doi.org/10.1039/D0RA00803F
  19. Scanavachi G., Espinosa Y., Yoneda J., Rial R., Ruso J., Itri R. Aggregation features of partially unfolded bovine serum albumin modulated by hydrogenated and fluorinated surfactants: Molecular dynamics insights and experimental approaches. J. Colloid Interface Sci., 2020, vol. 572, no. 1, pp. 9–21. https://doi.org/10.1016/j.jcis.2020.03.059
  20. Baler K., Martin O., Carignano M., Ameer G., Vila J., Szleifer I. Electrostatic Unfolding and Interactions of Albumin Driven by pH Changes: A Molecular Dynamics Study. J. Phys. Chem. B, 2014, vol. 118, iss. 4, pp. 921–930. https://doi.org/10.1021/jp409936v
  21. Ilicheva P. M., Fedotova E. S., Presnyakov K. Yu., Grinev V. S., Pidenko P. S., Burmistrova N. A. Theoretical design of imprinted albumin against foodborne toxins. Mol. Syst. Des. Eng., 2024, vol. 9, iss. 5, pp. 456–463. https://doi.org/10.1039/D3ME00179B
  22. Prakash M., Barducci A., Parrinello M. Probing the Mechanism of pH-Induced Large-Scale Conformational Changes in Dengue Virus Envelope Protein Using Atomistic Simulations. Biophys. J., 2010, vol. 99, iss. 2, pp. 588–594. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2010.04.024
  23. Berteotti A., Cavalli A., Branduardi D., Gervasio F., Recanatini M., Parrinello M. Protein Conformational Transitions: The Closure Mechanism of a Kinase Explored by Atomistic Simulations. J. Am. Chem. Soc., 2009, vol. 131, iss. 1, pp. 244–250. https://doi.org/10.1021/ja806846q
  24. Lakowicz J. Principles of Fluorescence Spectroscopy. New York, Springer, 2006. 954 p.
  25. Albani J. Origin of Tryptophan Fluorescence Lifetimes. Part 2: Fluorescence Lifetimes Origin of Tryptophan in Proteins. J. Fluoresc., 2014, vol. 24, pp. 105–117. https://doi.org/10.1007/s10895-013-1274-y
Поступила в редакцию: 
27.11.2024
Принята к публикации: 
20.01.2025
Опубликована: 
30.06.2025
  • 97 просмотров